血紅素和珠蛋白構成的綴合蛋白質，是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運輸氧，也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價鐵的卟啉化合物。鐵有6個配位鍵，其中4個與血紅素的環(huán)狀結構相連，并與之處在同一平面中。另2個配位鍵中的一個與蛋白質部分相連，還有1個則連接氧。珠蛋白含有4個亞基（α2β2），每個亞基連接1個血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α鏈（含141個氨基酸殘基）和β鏈（含146個氨基酸殘基）的氨基酸序列已確定，也已用X射線衍射結構分析測定其四級結構（見蛋白質）。血紅蛋白基因的點突變導致異常血紅蛋白的產(chǎn)生。已發(fā)現(xiàn)數(shù)百種異常血紅蛋白，其中只有一小部分引起疾病發(fā)生，最常見也最了解的疾病是鐮刀形紅細胞貧血病。
血紅蛋白的四級結構對其運氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經(jīng)由動脈血運送給組織，又能攜帶組織代謝所產(chǎn)生的二氧化碳經(jīng)靜脈血送到肺再排出體外。現(xiàn)知它的這種功能與其亞基結構的兩種狀態(tài)有關，在缺氧的地方（如靜脈血中）亞基處于鉗制狀態(tài)，使氧不能與血紅素結合，所以在需氧組織里可以快速地脫下氧；在含氧豐富的肺里，亞基結構呈松弛狀態(tài)，使氧極易與血紅素結合，從而迅速地將氧運載走。亞基結構的轉換使呼吸功能高效進行。
血紅蛋白與一氧化碳的親和力是與氧的親和力的200倍，破壞血紅蛋白的運氧功能是煤氣中毒的原因。
